Anatomie-Lexicon

Tripsinogen

Definiție - Ce este Tripsinogenul?

Tripsinogenul este precursorul inactiv, așa-numitul Proenzima, o enzimă produsă în pancreas, numită pancreas. Împreună cu secreția pancreatică rămasă, așa-numitul pancreas, proenzima tripsinogen este eliberată prin canalele pancreatice în duoden, o parte a intestinului subțire. Aici are loc activarea enzimei tripsină.

Această enzimă se numește „Hidrolaza"clasificat, adică este capabil să împartă conexiunile între aminoacizi individuali. Acest proces are loc în Intestinul subtire în schimb, care descompune proteinele care sunt ingerate prin alimente în fragmente mai mici de aminoacizi, ceea ce le permite să fie absorbite în organism.

Cum se face activarea trypsinei?

Activarea tripsinogenului în tripsină poate avea loc în două moduri diferite. În ambele moduri, activarea nu are loc în zona pancreasului sau a canalelor sale, ci doar în zona duodenului, o parte a intestinului subțire.

O altă enzimă este necesară pentru o posibilitate de activare a tripsinei. Această enzimă este produsă în marginea periei, adică celulele superficiale, ale duodenului. Se numeste Enteropeptidaza sau Enterokinază. Enzima se numără printre Hidrolaze clasificate. Aceasta înseamnă că pot despica reversibil compușii aminoacizilor individuali care conferă proenzimei tripsinogen structura sa în timp ce consumă molecule de apă. Când tripsinogenul este activat în tripsină, un lanț de șase aminoacizi, așa-numita hexapeptidă, se separă de proenzima tripsinogen în timp ce se consumă apă. Acest lucru are ca rezultat un lanț de aminoacizi scurtat comparativ cu anterior. Procesul este numit proteoliză limitată. Cu toate acestea, enzima se află acum în forma sa activă și poate împărți lanțuri suplimentare de aminoacizi pentru a putea descompune și digera proteinele.
A doua variantă a activării tripsinogenului în tripsină este reprezentată de enzima tripsină deja activă. Tripsina nu numai că poate împărți proteinele străine în lanțuri mai mici de aminoacizi, dar poate și scurta propriile proenzime ale corpului, cum ar fi tripsinogenul, cu mai mulți aminoacizi. Tripsinei îi place în special să se despartă după al șaselea aminoacid al tripsinogenului. Aceasta înseamnă că o hexapeptidă este separată, ceea ce transformă tripsinogenul în forma sa activă, tripsina. În plus față de tripsinogen, tripsina activă poate transforma alte trei enzime importante pentru digestie în forma lor activă. Doi factori care nu sunt inițial evidenți sunt, de asemenea, importanți pentru activare. Pe de o parte, efectul tripsinei este deosebit de bun la o valoare ușor bazică a pH-ului de la 7 la 8, ceea ce înseamnă că tripsinogenul este activat din ce în ce mai mult. Pe de altă parte, tripsinogenul este eliberat în pancreas cu un inhibitor al tripsinei. Acest lucru previne activarea prematură în pancreas și este defalcat doar în duoden.

Unde se produce tripsinogenul?

Proenzima tripsinogen este formulată aproximativ în pancreas. Aceasta minte peste abdomenul superior spre stânga stomacului. Pancreasul poate fi împărțit în două părți:

partea endocrină produce hormoni precum insulină pentru reglarea echilibrului zahărului care funcționează în interiorul corpului.
partea exocrină, care alcătuiește cea mai mare parte a pancreasului, produce pancreasul, care este proenzima Tripsinogen conține și joacă un rol important în digestie.

De asemenea poti fi interesat de: Funcțiile pancreasului

Care sunt valorile normale?

Deoarece tripsinogenul este transmis în mod direct direct în intestinul subțire prin canalele pancreasului, de obicei nu există tripsinogen în sânge, ceea ce înseamnă că valorile normale sunt aproape de zero.

În cazul în care tripsinogenul este detectat în sânge, constatarea vorbește în orice caz pentru un proces patologic. Aici, de exemplu, vine una acută Pancreatită și a Fibroză chistică în cauză.Tripsina este testată ca parte a screeningului nou-născutului.

Ce legătură are tripsinogenul cu fibroza chistică?

În fibroza chistică, numită și fibroză chistică, o mutație a genomului modifică compoziția secreției din glande, care eliberează secreția lor pe suprafața corpului, cum ar fi intestinul. Secreția devine semnificativ mai vâscoasă, ceea ce înseamnă că poate fi eliberată mai lent.

Acest lucru este deosebit de critic în cazul pancreasului. Datorită timpului de ședere mai lung în pasajele pancreasului, secreția are un efect crescut în interiorul organului. Deoarece tripsinogenul este, de asemenea, din ce în ce mai activat în tripsină, are loc digestia propriului corp, ceea ce poate duce la pancreatită acută.

Informații suplimentare despre acest subiect pot fi găsite aici: Fibroză chistică

Ce este tripsina?

Tripsina este o enzimă care provine dintr-un precursor inactiv, proenzima tripsinogen și joacă un rol important în digestia proteinelor. Proenzima tripsinogen provine din partea exocrină a pancreasului. Această proenzimă este activată în două moduri diferite. Pe de o parte, un lanț de aminoacizi format din șase aminoacizi este separat cu ajutorul enzimei enteropeptidază. Pe de altă parte, tripsina se poate activa. Și aici se separă un lanț de aminoacizi format din șase aminoacizi. Tripsina activă poate face și cele trei proenzime Procarboxipeptidaze, Proaminopeptidaze și Chimotripsinogen se convertesc la cele trei enzime active ale lor prin divizarea unui lanț de aminoacizi. Aceste trei enzime sunt, de asemenea, implicate în digestia proteinelor.

Tripsina este clasificată ca enzimă în categoria Hidrolaze clasificate. Aceasta înseamnă că pot împărți reversibil conexiunile între aminoacizi consumând apă. Capacitatea de a împărți lanțurile de aminoacizi atinge un maxim în pancreasul ușor bazic, cu valori ale pH-ului cuprinse între 7 și 8. Această proprietate este esențială pentru procesul digestiv.

După enzimele din saliva gurii, tripsina este al doilea pas în scindarea proteinelor. Enzima nu scindează lanțul de aminoacizi al proteinelor din exterior, ci împarte mai degrabă întregul lanț în mai multe fragmente mici, care sunt apoi scurtat de alte enzime, astfel încât acestea să poată fi absorbite în organism prin mucoasa intestinală.

Mai multe informații găsiți aici: Tripsină

Ce se întâmplă cu un deficit de tripsină?

Cu lipsa de tripsină, digestia proteinelor este perturbată. În cele ce urmează, mai puțini aminoacizi sunt absorbiți în organism. Deoarece unii aminoacizi sunt esențiali pentru corpul uman, deoarece nu pot fi produși nici prin modificarea aminoacizilor existenți, nici prin sinteza lor, simptomele de deficiență apar după un timp, care pot avea consecințe grave dacă nu sunt tratate.

În plus, se poate întâmpla ca depozitele de aminoacizi ale corpului, cum ar fi proteinele din mușchi, să fie utilizate, ceea ce duce la pierderea în greutate și la scăderea rezistenței.

Deficitul de alfa-1 antitripsină

Deficitul de alfa-1 antitripsină este adesea cauzat de un defect genetic. Alfa-1-antitripsina este o enzimă care inhibă funcția altor enzime. Enzimele care sunt inhibate au în mod normal sarcina de a descompune proteinele, ceea ce le face să-și piardă funcția. Astfel, Alfa-1-Antitripsina poate fi folosită și ca Inhibitor al proteinelor sunt desemnate.

Enzimele care sunt inhibate de alfa-1 antitripsina apar în principal în procesele inflamatorii și sunt în principal Chimotripsina, tripsina, plasmina, elastaza și Trombină.

Inhibarea elastazei are o importanță deosebită aici. De regulă, elastaza descompune elastina, care se găsește în principal în plămâni. Elastina este o proteină structurală care este în mare parte responsabilă pentru elasticitatea plămânilor. Dacă există o lipsă de inhibitori ai elastazei, cum ar fi alfa-1-antitripsina, acest lucru poate duce la creșterea activității elastazei în plămâni. Aici, ca peste tot în corp, elastaza descompune proteinele, dar aceasta afectează țesutul propriu al corpului din plămâni. Acest lucru duce la deteriorarea masivă a țesutului pulmonar, ceea ce restricționează inevitabil funcția pulmonară. Simptomele care se dezvoltă din acesta includ Tuse, respirație scurtă și îngustarea căilor respiratorii. În plus, ficatul, care este în principal responsabil pentru producerea de elastază, poate prezenta valori hepatice crescute și poate fi deteriorat în continuare de congestia biliară.

Mai multe informații găsiți aici: Deficitul de alfa-1 antitripsină